Александр вихров о следах иного разума на земле. часть первая
Многие возможно не забывают нашумевший когда-то фильмДэникена «Воспоминания о будущем». Публике были предъявлены, так сообщить, вещественные доказательства нахождения на Земле в далёком прошлом представителей развитых инопланетных цивилизаций. Многие из этих вещдоков были сразу же опровергнуты, другие позвали много споров.
Возможно по-различному трактовать происхождение и рисунки инков «взлётных полос» плоскогорья Наска. Для кого-то они выглядят убедительным подтверждением инопланетного присутствия, для других нет.
Нередкие визита Почвы неопознанными летающими объектами кроме этого будоражат воображение многих ее жителей. К тому же НЛО иногда оставляют следы — верные круги на полях, оплавленные породы с наведённой радиоактивностью и, как утверждается, искореженные в следствии трагедий кусочки собственных конструкционных материалов.
Итак, искомые «следы» наподобие имеются. Но как к ним относиться? Как именно возможно оценить принадлежность этих «следов» иному разуму? Ниже я попытался сформулировать критерии, по которым возможно делать выводы о принадлежности тех либо иных объектов к предметам неестественного внеземного происхождения:
- Уникальность — отсутствие аналогов в природе.
Полагаю, что представленные параметры достаточно твёрдые. Давайте попытаемся оценить по ним объекты, претендующие на инопланетное происхождение. Пирамиды Хеопса тянут максимум на 6-7 баллов за счёт собственной явной искусственности.
«Космодром» Наска — на 5, остатки таинственных материалов с места «трагедии» НЛО недалеко от Дальнегорска — всего на 4. Не близко. Имеется ли на Земле по большому счету объекты, удовлетворяющие всем 9 параметрам?
Да имеется. Это нуклеиновые кислоты и белки, из которых состоят живые организмы. Очевидно, соответствие всем вышеописанным параметрам не есть доказательством их неестественного происхождения.
Оно только подсказывает, в каком направлении направляться искать. Давайте попытаемся поискать другие свидетельства.
Итак, живые организмы складываются из тех же атомов, что и неживые, но совсем вторых молекул. Кардинальное отличие — односторонняя симметрия структурных элементов белков и нуклеиновых кислот, огромная молекулярная масса полимеров.
Что представляет собой протеиновая молекула? Ниточный полимер из разнородных нерегулярных звеньев — аминокислотных остатков. Аналогов подобному в природе нет.
Страно, что эта нерегулярная аминокислотная последовательность соединяется только регулярной пептидной связью — СO — NH — , все атомы которой лежат в одной плоскости.
Образование пептидных цепочек аминокислот в водных растворах противоестественно (противоречит принципу Ле-Шателье), намного предпочтительнее происхождение водородных и дисульфидных связей между атомами боковых ветвей.
Налицо неестественная и избирательная упорядоченность атомов в протеиновой молекуле. Способ формирования белков не имеет аналогов в природе.
Углерод в органических соединениях образует 4 ковалентные связи и в соответствии с правилами кристаллографии, его полимер обязан расти во всех четырёх направлениях, формируя древовидные и сеточные структуры.
Ни один кристалл не растёт так, дабы подобно протеинам, сперва формировалась длиннющая нить толщиной до одного атома, а после этого она складывалась, образуя плотное тело. Формирование протеиновой глобулы скорее напоминает вязание свитера, чем рост кристалла.
Обратимся к аминокислотному комплекту — базисным элементам протеиновой структуры. Привлекает внимание их дифференцированный выбор, предполагающий многоступенчатый отбор элементов из неограниченого исходного числа компонентов.
Во-первых, это фактически аминокислоты, аминокислотный последовательность, не включающий другие органические кислоты, нуклеотиды и другое.
Во-вторых, лишь 20 наименований из сотен вероятных и существующих в природе.
В-третьих, лишь альфа-модификации (искючаются бета-, гамма-и другие изомеры).
В-четвёртых, лишь молекулы, имеющие пространственную L- ориентацию (D-ориентация полностью исключена).
Каковы вероятные механизмы аналогичного отбора? В природе отмечается отбор по подобию (идентичности), совпадению химико-физических особенностей, размерам и сходных условий формирования.
Давайте проанализируем правила отбора аминокислот стандартного последовательности. Протеиновые аминокислоты легко поддаются классификации по свойствам и структуре их боковых цепей. Имеется пара способов классификации, самоё показательным я считаю следующий.
Аминокислотный комплект распределяется на следующие группы: алифатическую (чисто углеводородная боковая цепь), содержащую 6 аминокислот, углеродзамещённую (боковая цепь содержит другие атомы, замещающие в ней углерод) — 10 аминокислот, и ароматическую — 4 аминокислоты.
Первая пара алифатических аминокислот — самые простые — аланин и глицин, не имеющие собственных изомеров (аланин — ввиду L-ориентации). Следующий по сложности достаточно несложный гомолог, содержащий углеводородную цепочку из двух атомов углерода почему-то отсутствует, но позже следует по два С5 и С6 изомера.
Боковая цепочка одного из С5 изомеров замыкается на атом азота, образуя циклическую группировку (иминокислоту пролин). В углеродзамещённой группе четко прослеживается парность аминокислот: 2 серосодержащие аминокислоты, 2 — которые содержат гидроксильную группировку OH, по паре аминокислот с выраженными кислотными и фундаментальными особенностями, 2 аминокислоты содержат амидные группировки.
Принцип отбора — каждой твари по паре.
Привлекает внимание громадное разнообразие концевых группировок аминокислот, что снабжает богатое разнообразие особенностей.
Оставшаяся маленькая ароматическая несколько аминокислот не сохраняет принцип парности, но остается принцип разнообразия: простое бензольное кольцо, после этого добавляется главная азотсодержащая группировка, следующая аминокислота содержит бензольное кольцо с гидроксильной группой и, наконец, — двойное ароматическое кольцо.
Это разнообразие ещё более страно, в случае если учесть консервативность и явную ограниченность состава самих аминокислот.
Их состав возможно выразить формулой 4 + 1, где 4 — количество необходимых атомов = числу атомов пептидного звена (- СО — NH -) + 1 дополнительный.
Эта закономерность честна и для нуклеотидов — в том месте дополнительным элементом есть фосфор, а не сера, как у аминокислот.
Характерно, что и число стандартных нуклеотидов кроме этого укладывается в эту формулу: только по 4 — во всех нуклеиновых кислотах, но в РНК один из них (тимин) заменен урацилом. Исходя из этого, эту зависимость можно считать константой наровне с константами, высказывающими число нуклеотидов в НК и аминокислот в белках. Все три константы связаны арифметически: 4 x (4+1) = 20.
На рис. 1 продемонстрировано распределение аминокислот стандартного последовательности по числу содержащихся в них атомов углерода, равно как и суммы «громадных» атомов (C, N, O, S).
Прекрасно заметно неравномерное распределение аминокислот по углероду, которое на большом растоянии от естественного. На первую половину диаграммы (3–6 атомов С) приходится 17 аминокислот и лишь 3 — на вторую (7-9 атомов С).
Непонятен провал гомологического последовательности между С6 и С9. Данный провал возможно растолковать усиливающейся тенденцией к замене атомов углерода вторыми его аналогами.
Это и обусловливает широкое разнообразие особенностей боковых цепей аминокислот. Анализ аминокислот стандартного последовательности говорит о том, что отмеченные ранее природные правила отбора не смогут растолковать их неповторимого разнообразия.
Вправду, стандартные аминокислоты очень сильно различаются по строению, размерам, сложности и свойствам их образования. Настоящим принципом отбора аминокислот есть обеспечение максимального разнообразия химических особенностей концевых группировок боковых цепей. Парный темперамент подбора это разнообразие закрепляет, стабилизирует. Достаточно ли этого для утверждения искусственности белков и НК? Пологаю, что нет.
Найдем другие закономерности.
Перейдём сейчас к связи генетического кода с аминокислотным составом белков. Как мы знаем, что каждая аминокислота кодируется тремя нуклеотидами — кодоном. Каждому кодону соответствует лишь одна аминокислота либо ни одной (стоп-кодоны).
Но конкретной аминокислоте может соответствовать пара кодонов, что именуется вырождённостью генетического кода. Кодоно-аминокислотная связь легко поддаётся систематизации. Очень наглядна форма систематизации, изображенная на рисунке 2.
Нуклеотидная последовательность кодона читается от центра к периферии, где обозначена условными знаками соответствующая ему аминокислота. Схема делится на 4 сектора, соответствующих начальной букве кодона.
Любой сектор со своей стороны — на 4 сегмента, соответствующих двухбуквенному началу кодона, а любой сегмент — на 3 фрагмента — полное буквенное выражение каждого кодона.
В схеме легко выделить начальный сектор G, включающий стартовый кодон GUG (GTG), первые аминокислоты гомологического последовательности — аланин и глицин и конечный, содержащий стоп-кодоны и самые сложные аминокислоты — триптофан и фенилаланин. Многие исследователи усматривают в данной схеме определенные закономерности и симметрию.
Аминокислотам соответствуют отнюдь не случайные комбинации нуклеотидов. Определяющим звеном помогают две первых буквы (x, y) кодона — его база — и значительно менее — третья.
База именуется сильной, если она всецело определяет суть (аминокислоту) кодонов тетрады и не сильный — в случае если для однозначного кодирования аминокислоты нужно кроме этого участие определенного третьего нуклеотида (z) в кодоне. Соответственно можно считать сильной аминокислоту, для кодирования которой употребляется сильная база и напротив.
На схеме прекрасно заметна периодичность размещения кодонов, соответствующих полярным и неполярным аминокислотам. В случае если совершить ось симметрии через центр круга перпендикулярно плоскости страницы и развернуть круг на 180o в плоскости страницы, то все сильные и не сильный базы сохраняют собственные позиции — совмещаются с одноимёнными.
В случае если совершить через центр плоскость симметрии, перпендикулярную плоскости страницы и строчкам текста, то при зеркальном отражении круга в данной плоскости все сильные базы изменяются местами со не сильный и напротив.
Продолжение направляться
